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Peptídeos e Proteínas

Os peptídeos são polímeros de aminoácidos. O tamanho desses polímeros varia muito, de moléculas com 2 ou 3 aminoácidos, á macromoléculas com milhares de aminoácidos. Através da ligação peptídica dois aminoácidos se ligam covalentemente. A molécula resultante é um dipeptídeo. Consiste em uma reação de condensação, há remoção de um grupo hidroxila (OH) de uma molécula e um hidrogênio (H) da outra molécula, que se unem, resultando em uma molécula de água.
 
Três aminoácidos se ligam através de duas ligações peptídicas, formando um tripeptídeo, e assim por diante.
 
Quando a molécula formada contém poucos aminoácidos ela é chamada de oligopepetídeo. Quando há muitos aminoácidos ela é chamada de polipepetídeo.
 
Como cada aminoácido de uma cadeia peptídica perdeu um átomo hidrogênio (H) ou uma hidroxila (OH), cada unidade de aminoácido é chamada de resíduo.
 
Quando vamos atribuir um nome a um pepetídeo pequeno, seguimos a seqüência dos seus aminoácidos constituintes. Começamos pelo resíduo aminoterminal, que fica na extremidade esquerda e terminamos no resíduo carboxilaterminal ou N-terminal, que consiste em um grupo carboxila livre.
 
 
Função biológica
Os grandes peptídeos constituem proteínas, que possuem extrema importância biológica. Porém, muitos oligopeptídeos e peptídeos pequenos possuem grande importância biológica, exercendo sua função mesmo em quantidades muito pequenas.
 
Alguns hormônios de vertebrados, como a insulina, glucagon e corticotrofina são compostos por menos de 50 resíduos de aminoácidos. Como peptídeos pequenos de ocorrência natural também podemos citar a ocitocina, bradicinina, tireotrofina e encefalinas. Os venenos de fungos também são peptídeos pequenos.

 

PROTEÍNAS
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.

 
Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amina (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.
 
São os constituintes básicos da vida, nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
 
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.                                                                                                                                                                                                                                                                      
 
 
Composição
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.
 
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.
 
Função
Elas exercem funções diversas, como:
  • Catalisadores;
  • Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
  • Armazenamento(ferritina);
  • Veículos de transporte (hemoglobina);
  • Hormônios;
  • Anti-infecciosas (imunoglobulina);
  • Enzimáticas (lipases);
  • Nutricional (caseína);
  • Agentes protetores.

Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
Dinâmicas
- Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo
Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.

Classificação das Proteínas
Quanto a Composição:
Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

Quanto à Forma:
Proteínas Fibrosas
- Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Proteínas Homólogas
São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente.

Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.

 

ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:

1 - Estrutura Primária (ver imagem)
 - Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
 - É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
 - A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
 - Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

2 - Estrutura Secundária (ver imagem)
 - É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
 - Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

 3 - Estrutura Terciária (ver imagem)
 - Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.
 - É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
 - Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

4 - Estrutura Quaternária (ver imagem)
- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
 - As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

Mídia

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